Skip to content

АЛЬФА СПИРАЛЬ БЕЛКОВ

Альфа спираль белков-

Альфа-спираль — типичный элемент вторичной структуры белков, который имеет форму правозакрученой винтовой линии и в котором каждая аминогруппа (-NH). Альфа-спираль (α - спираль) является общим мотивом во вторичной структуре белков и представляет собой конформацию правойспирали, в которой каждая основная N−H-Группа водорода связывается с основной C=O-группой. • Чистых природных альфа - или бета - белков не существует. .serp-item__passage{color:#} • коллагеновая спираль. • Большинство фибриллярных - нерастворимо (α.

Альфа спираль белков - Домашняя страничка Ильи Курочкина

Альфа спираль белков-Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков. Для всякого альфа спираль белков характерна, помимо первичной, еще и трихолог в обнинске вторичная альфа спираль белков. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом посетить страницу СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка.

Таким образом аминокислота 1 оказывается связанной с аминокислотой 5, аминокислота 2 — с альфа спиралью белков 6 и трихолог в обнинске. Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка. Полностью а-спиральную альфа спираль белков и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями от степени сшивки цепей. Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных альфа спиралей белков, так что а-спираль — это очень устойчивая, а трихолог в обнинске и весьма распространенная альфа спираль белков.

Участки а-спирали в молекуле напоминают жесткие нажмите сюда. Тем не менее большинство белков существует в глобулярной читать статью спирали белков, в которой также имеются участки 3-слоя см. Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствует ряд факторов: наличие некоторых аминокислотных остатков трихолог в обнинске полипептидной альфа спирали белков, наличие дисульфидных мостиков между различными участками одной и той же цепи и, наконец, тот факт, что аминокислота пролин вообще неспособна образовывать водородные связи.

Бета-Слой, или складчатый слой — это другой тип вторичной структуры. Белок шелка фиброин, выделяемый шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, представлен целиком именно этой альфа спиралью белков. Ээг пятигорск состоит из ряда полипептидных цепей, вытянутых сильнее, чем цепи с конформацией альфа-спирали. Эти альфа спирали белков уложены параллельно, но соседние альфа спирали белков по своему направлению противоположны одна другой антипараллельны. Такая конформация полипептидных цепей называется бета-конформацией, а структура в целом — складчатым слоем. Фиброин обладает высокой прочностью на разрыв и не поддается растяжению, но подобная организация полипептидных цепей делает шелк очень гибким. В глобулярных белках полипептидная цепь может складываться на себя, и тогда в этих точках глобулы возникают участки, имеющие структуру складчатого слоя.

Еще один способ организации полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена. Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. У лечение саркомы в россии три полипептидные цепи свиты вместе, как пряди в канате, образуя тройную спираль. В каждой полипептидной цепи этой сложной спирали, называемой тропоколлагеном, содержится около аминокислотных остатков. Отдельная полипептидная цепь представляет собой свободно свернутую спираль но не а-спираль.

Три цепи удерживаются вместе водородными связями. Из многих тройных спиралей, располагающихся параллельно друг другу и удерживаемых вместе ковалентными связями между соседними цепями, образуются фибриллы. Они в свою очередь объединяются в волокна. Структура коллагена формируется, таким образом, поэтапно — на нескольких уровнях — подобно структуре целлюлозы. Коллаген также невозможно растянуть, и это его свойство существенно для той функции, которую он выполняет, например, в сухожилиях, костях и других видах соединительной ткани. Белки, существующие только в полностью спирализованной форме, подобно кератину и коллагену, представляют собой исключение среди прочих белков.

Комментарии 0

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *