Skip to content

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА СПИРАЛЬ

Вторичная структура белка спираль-

Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка или цепи нуклеиновых кислот). Вторичная структура белка представляет собой трехмерную форму локальных сегментов белков. Двумя наиболее распространенными вторичными структурными элементами являются альфа-спирали и бета-листы. Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит .serp-item__passage{color:#} Выделяют два возможных варианта вторичной структуры: в виде "каната" – α-спираль (α-структура), и в виде "гармошки" – β-складчатый слой (β-структура).

Вторичная структура белка спираль - Вторичная структура

Вторичная структура белка спираль-Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков. Для всякого белка характерна, помимо первичной, еще и определенная вторичная вторичная структура белка спираль. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, привожу ссылку от первой на четыре аминокислотных остатка. Таким образом аминокислота 1 оказывается связанной с аминокислотой 5, аминокислота 2 — с аминокислотой 6.

Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка. Полностью а-спиральную вторичную структуру белка спираль https://imyie.ru/immunologiya/spirografiya-v-karagande-tsena.php, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями от степени сшивки цепей.

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных вторичных структур белка спираль, так что а-спираль — это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная вторичная структура белка спираль. Участки а-спирали в молекуле напоминают жесткие стержни. Тем смотрите подробнее менее большинство белков существует в глобулярной форме, в которой также имеются участки 3-слоя см. Страница это тем, что образованию водородных связей препятствует ряд факторов: наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков между различными участками одной и той же цепи и, наконец, тот факт, что аминокислота пролин вообще неспособна образовывать водородные вторичной структуры белка спираль.

Бета-Слой, или складчатый слой — это другой тип вторичной структуры. Белок шелка фиброин, выделяемый шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, представлен ссылка именно этой вторичною структурою белка спираль. Фиброин состоит из ряда полипептидных вторичных структур белка спираль, вытянутых сильнее, чем цепи с конформацией альфа-спирали. Эти цепи уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой антипараллельны.

Такая вторичная структура белка спираль полипептидных цепей называется бета-конформацией, а структура в целом — складчатым слоем. Фиброин обладает высокой прочностью на разрыв и не поддается растяжению, но подобная организация полипептидных цепей делает шелк очень гибким. В глобулярных белках полипептидная цепь может складываться на себя, и тогда в этих точках глобулы возникают участки, имеющие структуру складчатого слоя. Еще один способ вторичной структуры белка спираль полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена.

Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. У коллагена три полипептидные цепи свиты вместе, как пряди в канате, образуя тройную спираль. В каждой полипептидной цепи приведенная ссылка сложной спирали, называемой тропоколлагеном, содержится около аминокислотных остатков. Отдельная полипептидная цепь представляет собой свободно свернутую спираль но не а-спираль. Три основываясь на этих данных удерживаются вместе водородными связями. Из многих тройных спиралей, располагающихся параллельно друг другу и удерживаемых вместе ковалентными связями между соседними цепями, образуются фибриллы.

Они в свою очередь объединяются в волокна. Структура коллагена формируется, таким образом, поэтапно — на нескольких уровнях — подобно структуре целлюлозы. Коллаген также невозможно растянуть, и это его свойство существенно для той функции, которую он выполняет, например, в сухожилиях, костях и других видах соединительной ткани. Белки, существующие только в полностью спирализованной форме, подобно кератину и коллагену, представляют собой исключение среди прочих белков.

Комментарии 0

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *